Amyloidose ist eine seltene, aber schwerwiegende Erkrankung, bei der der gesamte Körper, vor allem aber die Nieren und das Herz leiden.

Ihr Kern liegt in der Tatsache, dass der Körper beginnt, ein spezielles "abnormales" Protein - Amyloid zu synthetisieren, das sich in allen Geweben und Organen ablagert und deren Arbeit unwiderruflich stört. Der genaue Grund dafür ist nicht bekannt. Es gibt jedoch verschiedene Arten von Amyloidose, die sich in Symptomen und Schweregrad unterscheiden.

Klinische Manifestationen, Symptome von Amyloidose

Somit sind die anfänglichen Manifestationen der Amyloidose unspezifisch und können wie jede andere Herzerkrankung, wie etwa eine koronare Herzkrankheit (KHK) oder Kardiomyopathie, maskiert werden. Medikamente, die gut für KHK sind, sind hier jedoch nicht wirksam.

Bei einem gemeinsamen (systemischen) Prozess treten Symptome der Amyloidose auf: Punktblutungen im Gesicht, insbesondere im Augenbereich, starke Schwellung der Hände, Muskelkater, Asymmetrie der Pupillen, Empfindlichkeitsstörungen, Druckabfall beim Übergang in eine vertikale Position, Erhöhung der Lymphknoten, Hämoptyse.

Der Gastrointestinaltrakt ist häufig betroffen: Seine normale Funktion ist gestört (Übelkeit, Verstopfung, Abwechslung mit Durchfall), die Aufnahme von Nährstoffen (Schwäche, Hypovitaminose) nimmt ab und es treten häufig Geschwüre im Magen und Darm auf. Charakteristisch ist auch eine Zunahme von Zunge, Leber und Milz.

Ein weiteres Ziel für Amyloidose ist die Niere. Ihre Funktion kann in unterschiedlichem Maße beeinträchtigt sein, von mäßiger Proteinurie (Protein im Urin) bis zu schwerem Nierenversagen, was häufig zum Tod solcher Patienten führt.

Arten von Amyloidose

Primäre Amyloidose (AL-Typ)

Die oben beschriebenen Symptome sind zunächst für ihn charakteristisch. Dies ist eine Option, die so aussieht, als sei es aus keinem Grund in jedem Fall unmöglich, sie momentan zu installieren.

Hereditäre Amyloidose (ATTR-Typ)

Die Ursache dieser Art von Amyloidose ist eine genetische Anomalie, die die Synthese von Amyloidproteinen „codiert“. Obwohl es vererbt ist, beginnt eine solche Amyloidose erst spät, nach 35 Jahren. Es ist durch eine Schädigung des Nervensystems (Beeinträchtigung der Empfindlichkeit, Hand- und Fußbewegungen, Taubheit und Schmerzen der Finger, Schwierigkeiten beim Ausführen präziser Manipulationen mit den Fingern), Gastrointestinaltrakt, Augen, Herz gekennzeichnet. Nieren sind selten und leicht betroffen.

Senile Amyloidose

Eine Variante der erblichen Variante ist die senile Amyloidose, die nach 70 Jahren auftritt und sich hauptsächlich durch Herzschädigung äußert.

Sekundäre Amyloidose (AA-Typ)

Es tritt als Komplikation bei anderen schweren Krankheiten auf und kann sehr aggressiv sein. Bei ihm wird die Nierenfunktion schnell und irreversibel beeinträchtigt. Erstens gibt es eine große Menge an Eiweiß im Urin, dann ein weit verbreitetes Ödem, einen anhaltenden Druckanstieg und am Ende ein schweres Nierenversagen.

Krankheiten, bei denen das Auftreten von Amyloidose möglich ist:

• rheumatoide Arthritis;
• ankylosierende Spondylitis;
• Psoriasis-Arthritis;
• Tuberkulose;
• Bronchiektasie;
• Colitis ulcerosa und Morbus Crohn;
• Osteomyelitis;
• Abszesse;
• Tumoren;
• maligne Blutkrankheiten (Lymphome, Lymphogranulomatose).

Bei diesen Krankheiten „fließen“ fast immer entzündliche Prozesse im Körper, was einen Auslöser für die Bildung von Amyloid darstellt. Die verstärkte Synthese von Proteinkomponenten von Immunglobulinen, beispielsweise bei multiplem Myelom, trägt ebenfalls zum Auftreten von Amyloidose bei.

Patienten, die aufgrund einer anderen Nierenerkrankung unter Hämodialyse leiden, haben ebenfalls ein Risiko für das Auftreten von Amyloidose (AR2M-Typ).

Diagnose und Behandlung

Die Diagnose einer Amyloidose ist oft sehr schwierig und ziemlich schwierig. Zu Behandlungszwecken muss nicht nur die Tatsache der Amyloidose festgestellt werden, sondern es muss auch die Zusammensetzung des pathologischen Amyloidproteins ermittelt werden, aus dem es gebildet wird.

Erforderlich sind komplexe Tests von Blut, Urin, EKG, Thorax-Radiographie, Echokardiographie, Ultraschall und natürlich der Gewebe-Biopsie. Möglicherweise benötigen Sie Fibrogastroskopie und Computertomographie.

Die Fragen der Therapie und Prognose sind ebenfalls nicht eindeutig. Die geringste Gelegenheit, um zu helfen, besteht bei sekundärer Amyloidose, die durch eine anhaltende chronische Entzündung oder systemische Erkrankungen des Bindegewebes (rheumatoide Arthritis usw.) verursacht wird. Bei anderen Varianten der Amyloidose mit guten Ergebnissen wird die Chemotherapie eingesetzt. Mit erblichen Varianten - Lebertransplantation.

Volksheilmittel und Heilmittel zur Behandlung von Herzkrankheiten, Herzinsuffizienz sind wenig oder ineffektiv.

Präventionsmaßnahmen bestehen nur für sekundäre Amyloidose und bestehen in der rechtzeitigen Erkennung und Behandlung von Infektionen, eitriger Entzündung und einer strengen Kontrolle von rheumatischen Erkrankungen.

Alles über Amyloidose - Symptome, Diagnose und Behandlung

Die Amyloidose ist eine Erkrankung, die auf Störungen des Eiweißstoffwechsels beruht. Wenn diese Krankheit in der Gewebestruktur der inneren Organe oder im ganzen Körper beginnt, Amyloid zu bilden, ein Protein, das während der Degeneration von Fettzellen gebildet wird.

Statistiken zufolge ist Amyloidose häufig bei Männern mittleren Alters und bei älteren Männern von Bedeutung. Nierenamyloidose wird bei etwa 1–2 Patienten pro 100 000 Einwohner festgestellt.

Was ist das?

Amyloidose ist eine systemische Erkrankung, die durch die extrazelluläre Ablagerung verschiedener unlöslicher Proteine ​​gekennzeichnet ist. Diese Proteine ​​können sich lokal ansammeln, was das Auftreten der entsprechenden Symptome verursacht, oder sie sind weit verbreitet, einschließlich vieler Organe und Gewebe, was zu erheblichen systemischen Störungen und Läsionen führen kann.

Gründe

Die Gründe für die vorherrschende Schädigung bestimmter Organe (Nieren, Darm, Haut) sind unbekannt.

Die Symptome und der Verlauf der Erkrankung sind vielfältig und hängen von der Lokalisation der Amyloidablagerungen, dem Grad ihrer Prävalenz in den Organen, der Dauer der Erkrankung und dem Auftreten von Komplikationen ab.

Häufiger wird ein Komplex von Symptomen beobachtet, der mit Läsionen mehrerer Organe zusammenhängt.

Klassifizierung

Es gibt sechs Arten von Amyloidose:

1. AH-Amyloidose tritt aufgrund der Hämodialyse auf, wenn ein bestimmtes Immunglobulin nicht gefiltert wird, sondern sich im Gewebe des Körpers ansammelt;
2. AE-Amyloidose tritt bei Schilddrüsentumoren auf;
3. Amyloidose vom finnischen Typ ist eine seltene genetische Mutation.
4. Primäre AL-Amyloidose ist eine Folge der Anhäufung abnormaler Ketten von Immunglobulinen im Blut (Eiweiß lagert sich in Herz, Lunge, Haut, Darm, Leber, Nieren, Blutgefäßen und Schilddrüse ab);
5. Sekundäre Amyloidose (AA-Typ). Mehr allgemeine Ansicht. In erster Linie aufgrund entzündlicher Läsionen von Organen, chronischen destruktiven Erkrankungen, Tuberkulose. Sekundäre Amyloidose der Nieren kann die Folge chronischer Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Morbus Crohn) und auch als Folge des Tumorwachstums sein. Amyloid-Typ AA wird aus einem von der Leber synthetisierten Alpha-Globulin-Protein im Falle eines langfristigen Entzündungsprozesses gebildet. Der genetische Abbau in der Struktur des alpha-Globulin-Proteins führt dazu, dass anstelle des üblichen löslichen Proteins unlösliches Amyloid entsteht.
6. Die hereditäre AF-Amyloidose (Mittelmeer-Fieber) hat einen autosomal-rezessiven Übertragungsmechanismus und tritt hauptsächlich in bestimmten ethnischen Gruppen auf (Eiweißablagerung im Herzen, in Blutgefäßen, Nieren und Nerven).

Meistens sind die Nieren seltener betroffen - Milz, Darm und Magen. Die Krankheit hat hauptsächlich einen komplexen Charakter mit Läsionen verschiedener Organe. Die Schwere der Erkrankung ist durch Dauer, Komplikationen und Lokalisation gekennzeichnet.

Symptome

Das klinische Bild der Amyloidose ist unterschiedlich: Die Symptome werden durch die Dauer der Erkrankung, die Lokalisation von Amyloidablagerungen und deren Intensität, den Grad der Organdysfunktion und die biochemische Struktur von Amyloid bestimmt.

Im anfänglichen (latenten) Stadium der Amyloidose fehlen die Symptome. Der Nachweis von Amyloidablagerungen ist nur mit Mikroskopie möglich. Wenn die Ablagerungen des pathologischen Glykoproteins zunehmen, tritt eine funktionelle Insuffizienz des betroffenen Organs auf und schreitet fort, die das Krankheitsbild bestimmt.

Bei einer Amyloidose der Niere wird längere Zeit eine moderate Proteinurie beobachtet. Dann entwickelt sich das nephrotische Syndrom. Die Hauptsymptome der Amyloidose der Nieren sind:

• das Vorhandensein von Protein im Urin;
• arterieller Hypertonie;
• Schwellung;
• chronisches Nierenversagen.

Bei der Amyloidose des Gastrointestinaltrakts fällt eine Zunahme der Zunge (Makroglossie) auf, die mit der Ablagerung von Amyloid in der Dicke des Gewebes zusammenhängt. Andere Manifestationen:

• Übelkeit;
• Sodbrennen;
• Verstopfung, abwechselnder Durchfall;
• Verletzung der Aufnahme von Nährstoffen aus dem Dünndarm (Malabsorptionssyndrom);
• gastrointestinale Blutungen.

Bei der Amyloidose des Herzens zeichnet sich ein Symptom aus:

• Herzrhythmusstörung;
• Kardiomegalie;
• progressive chronische Herzinsuffizienz.

In den späten Stadien der Krankheit führt schon eine geringfügige körperliche Anstrengung zum Auftreten einer schweren Schwäche und Atemnot. Vor dem Hintergrund der Herzinsuffizienz kann sich Polyserositis entwickeln:

Amyloidschäden am Pankreas treten normalerweise unter dem Deckmantel einer chronischen Pankreatitis auf. Die Ablagerung von Amyloid in der Leber verursacht eine portale Hypertonie, Cholestase und Hepatomegalie.

Bei Amyloidose der Haut treten wachsartige Knoten in Hals, Gesicht und natürlichen Falten auf. Oft ähnelt die Amyloidose der Haut in ihrem Verlauf Lichen planus, Neurodermitis oder Sklerodermie.

Schwere Amyloidose des Nervensystems, die gekennzeichnet ist durch:

• anhaltende Kopfschmerzen;
• Schwindel;
• Demenz;
• übermäßiges Schwitzen;
• orthostatischer Kollaps;
• Lähmung oder Parese der unteren Gliedmaßen;
• Polyneuropathie.

Wenn sich bei einem Patienten eine Amyloidose des Bewegungsapparates entwickelt:

• Myopathie;
• humeroskapuläre Periarthritis;
• Karpaltunnelsyndrom;
• Polyarthritis, die symmetrische Gelenke beeinflusst.

Nierenamyloidose

Die Entwicklung dieser Krankheit kann vor dem Hintergrund bereits bestehender chronischer Erkrankungen im Körper auftreten. Sie kann sich aber auch unabhängig entwickeln. Diese Art von Pathologie wird von Ärzten als die gefährlichste betrachtet. In fast allen klinischen Fällen benötigen Patienten eine Hämodialyse oder Organtransplantation. In den letzten Jahren schreitet die Krankheit leider fort.

Mögliche und sekundäre Amyloidose der Nieren. Letzteres tritt vor dem Hintergrund akuter entzündlicher Prozesse, chronischer Erkrankungen und akuter Infektionen auf. Am häufigsten tritt eine Nierenamyloidose auf, wenn der Patient an Lungentuberkulose leidet.

Leber-Amyloidose

Diese Krankheit tritt fast nie von selbst auf. Meistens entwickelt es sich zusammen mit den gleichen Amyloidläsionen anderer Organe: Milz, Nieren, Nebennieren oder Darm.

Dies ist höchstwahrscheinlich auf immunologische Störungen oder starke eitrige Infektions- und Entzündungskrankheiten zurückzuführen. Das auffälligste Zeichen der Manifestation dieser Erkrankung wird eine Zunahme der Leber und der Milz sein. Sehr selten werden schmerzhafte Symptome oder Gelbsucht begleitet. Diese Krankheit ist durch eine abgenutzte Klinik und ein langsames Fortschreiten gekennzeichnet. In den Endstadien der Krankheit können sich multiple Manifestationen des hämorrhagischen Syndroms entwickeln. Bei solchen Patienten nimmt die Schutzfunktion der Immunität sehr schnell ab und sie werden gegen jegliche Art von Infektionen wehrlos.

Die charakteristische Veränderung der Leber-Amyloidose ist auch die Haut - sie wird blass und trocken. Manifestationen der portalen Hypertonie und anschließende Leberzirrhose sind möglich: Amyloidose tötet die Hepatozyten allmählich ab, und diese werden durch Bindegewebe ersetzt.

Die gefährlichste Komplikation für solche Patienten wird die Entwicklung von Leberversagen und hepatischer Enzephalopathie sein.

Diagnose

Amyloidose ist nicht leicht zu identifizieren, dafür benötigen Sie eine Reihe von Studien. Die sekundäre Form der Krankheit ist leichter zu erkennen als die primäre, da sie eine Krankheit aufweist, die ihrem Auftreten vorausgeht.

Ein Standardtest für diese Krankheit sind Amyloid-Urinproben mit Methylenblau und Barren. Diese Chemikalien verändern normalerweise die Farbe des Urins, und bei Patienten mit Amyloidose gibt es keine.

• Bei der Leber-Amyloidose wird eine Biopsie durchgeführt, die punktförmig unter einem Mikroskop untersucht, der Diagnostiker sieht die von Amyloid betroffenen Zellen, bestimmt den Grad und das Stadium der Erkrankung.
• Bei der Amyloidose der Nieren wird die Kakovsky-Adissa-Methode verwendet, die es ermöglicht, Eiweiß und Erythrozyten im Harnsediment in den frühen Stadien der Krankheit nachzuweisen, wobei sich im Urin Eiweiß entwickelt - Albumin, Zylinder und viele weiße Blutkörperchen.
• Laut der EKG-Studie ist es möglich, Amyloidose des Herzens zu erkennen, es ist durch eine niedrige Spannung der Zähne gekennzeichnet, während der Ultraschalluntersuchung ändert sich die Echogenität des Herzens und die Verdickung der Vorhöfe wird sichtbar gemacht. Die Daten dieser instrumentellen Studien erlauben die Diagnose von Amyloidose in 50 bis 90% der Fälle.

Es ist äußerst schwierig, eine primäre Amyloidose zu diagnostizieren, da ihre Manifestationen nur selten durch Labortests festgestellt werden. Meist werden keine spezifischen Veränderungen im Urin und Blut beobachtet. Wenn der Schweregrad des Prozesses die ESR signifikant erhöhen kann, wird die Anzahl der Thrombozyten erhöht und der Hämoglobingehalt verringert.

Amyloidose-Behandlung

Mangelndes Wissen über die Ätiologie und Pathogenese der Amyloidose führt zu Schwierigkeiten bei der Behandlung. Bei der sekundären Amyloidose ist eine aktive Therapie der Grunderkrankung wichtig.

Ernährungsrichtlinien schlagen vor, die Aufnahme von Speisesalz und Eiweiß, einschließlich einer rohen Leber in der Ernährung, zu begrenzen. Die symptomatische Therapie der Amyloidose hängt vom Vorhandensein und Schweregrad bestimmter klinischer Manifestationen ab.

Als pathogenetische Therapie können 4-Aminochinolin-Präparate (Chloroquin), Dimethylsulfoxid, Unitiol, Colchicin verschrieben werden. Zur Behandlung der primären Amyloidose werden Behandlungsschemata mit Zytostatika und Hormonen verwendet (Melpholan + Prednison, Vincristin + Doxorubicin + Dexamethason). Bei der Entwicklung von CRF ist eine Hämodialyse oder Peritonealdialyse angezeigt. In einigen Fällen stellt sich die Frage der Nieren- oder Lebertransplantation.

Prognose

Die Prognose hängt von der Art der Amyloidose und den an dem Prozess beteiligten Organsystemen ab. Die AL-Amyloidose mit Myelom hat die schlechteste Prognose: In der Regel wird der Tod innerhalb eines Jahres beobachtet. Unbehandelte ATTR-Amyloidose endet ebenfalls nach 10-15 Jahren tödlich. Bei anderen Formen der familiären Amyloidose ist die Prognose unterschiedlich. Im Allgemeinen sind Nieren- und Herzschäden bei Patienten mit jeglicher Art von Amyloidose eine sehr schwere Erkrankung.

Die Prognose der AA-Amyloidose hängt vom Erfolg der Behandlung der zugrunde liegenden Erkrankung ab, obwohl Patienten selten ohne spontane Behandlung eine spontane Regression von Amyloidablagerungen erleben.

Amyloidose

Amyloidose ist eine systemische Erkrankung, bei der die Ablagerung von Amyloid (einer Protein-Polysaccharid-Substanz (Glycoprotein)) in Organen und Geweben vorkommt, was zu einer Funktionsstörung führt.

Amyloid besteht aus globulären und fibrillären Proteinen, die eng mit Polysacchariden verflochten sind. Eine leichte Ablagerung von Amyloid in den Drüsengeweben, dem Strom der parenchymatösen Organe und den Wänden der Blutgefäße verursacht keine klinischen Symptome. Bei signifikanten Amyloidablagerungen in den Organen treten jedoch ausgeprägte makroskopische Veränderungen auf. Das Volumen des betroffenen Organs nimmt zu, seine Gewebe werden wachsartig oder fettig. Eine weitere Atrophie des Organs entwickelt sich mit der Bildung von Funktionsschwäche.

Die Inzidenz von Amyloidose beträgt 1 Fall pro 50.000 Menschen. Die Krankheit tritt häufiger bei älteren Menschen auf.

Ursachen und Risikofaktoren

Die Amyloidose entwickelt sich in der Regel vor dem Hintergrund langanhaltender purulent-entzündlicher Erkrankungen (bakterielle Endokarditis, Bronchiektasie, Osteomyelitis) oder chronischer Infektionskrankheiten (Malaria, Actinomykose, Tuberkulose). Seltener entwickelt sich bei Krebspatienten eine Amyloidose:

• Lungenkrebs;
• Nierenkrebs;
• Leukämie;
• Lymphogranulomatose.

Amyloidose kann verschiedene Organe betreffen und das Krankheitsbild der Krankheit ist vielfältig.

Folgende Erkrankungen können auch zu Amyloidose führen:

• Sarkoidose;
• Whipple-Krankheit;
• Morbus Crohn;
• Colitis ulcerosa;
• Psoriasis;
• ankylosierende Spondylitis;
• rheumatoide Arthritis;
• Atherosklerose.

Es gibt nicht nur erworbene, sondern auch erbliche Formen der Amyloidose. Dazu gehören:

• Mediterranes Fieber;
• Portugiesische neuropathische Amyloidose;
• Finnische Amyloidose;
• Dänische Amyloidose.

Faktoren der Amyloidose:

• genetische Veranlagung;
• zelluläre Immunitätsstörungen;
• Hyperglobulinämie.

Formen der Krankheit

Amyloidose wird in verschiedene klinische Formen eingeteilt:

• senil (senil);
• erblich (genetisch, familiär);
• sekundär (erworben, reaktiv);
• idiopathisch (primär).

Abhängig von dem Organ, in dem sich hauptsächlich Amyloidablagerungen befinden, gibt es:

• Nierenamyloidose (nephrotische Form);
• Herzamyloidose (kardiopathische Form);
• Amyloidose des Nervensystems (neuropathische Form);
• Leber-Amyloidose (hepatopathische Form);
• Nebennieren-Amyloidose (epinephropathische Form);
• ARUD-Amyloidose (Amyloidose der Organe des neuroendokrinen Systems);
• gemischte Amyloidose.

Auch Amyloidose ist lokal und systemisch. Bei lokaler Amyloidose wird eine vorherrschende Läsion eines Organs festgestellt, bei einer systemischen Eins - zwei oder mehr.

Symptome

Das klinische Bild der Amyloidose ist vielfältig: Die Symptome werden durch die Dauer der Erkrankung, die Lokalisation von Amyloidablagerungen und deren Intensität, den Grad der Organdysfunktion und die biochemische Struktur von Amyloid bestimmt.

Im anfänglichen (latenten) Stadium der Amyloidose fehlen die Symptome. Der Nachweis von Amyloidablagerungen ist nur mit Mikroskopie möglich. Wenn die Ablagerungen des pathologischen Glykoproteins zunehmen, tritt eine funktionelle Insuffizienz des betroffenen Organs auf und schreitet fort, die das Krankheitsbild bestimmt.

Faktoren der Amyloidose: genetische Veranlagung, Verletzungen der zellulären Immunität, Hyperglobulinämie.

Bei einer Amyloidose der Niere wird längere Zeit eine moderate Proteinurie beobachtet. Dann entwickelt sich das nephrotische Syndrom. Die Hauptsymptome der Amyloidose der Nieren sind:

• das Vorhandensein von Protein im Urin;
• arterieller Hypertonie;
• Schwellung;
• chronisches Nierenversagen.

Bei der Amyloidose des Herzens zeichnet sich ein Symptom aus:

• Herzrhythmusstörung;
• Kardiomegalie;
• progressive chronische Herzinsuffizienz.

In den späten Stadien der Krankheit führt schon eine geringfügige körperliche Anstrengung zum Auftreten einer schweren Schwäche und Atemnot. Vor dem Hintergrund der Herzinsuffizienz kann sich Polyserositis entwickeln:

• Perikarditis-Erguss;
• Pleuraerguss;
• Aszites

Bei der Amyloidose des Gastrointestinaltrakts fällt eine Zunahme der Zunge (Makroglossie) auf, die mit der Ablagerung von Amyloid in der Dicke des Gewebes zusammenhängt. Andere Manifestationen:

• Übelkeit;
• Sodbrennen;
• Verstopfung, abwechselnder Durchfall;
• Verletzung der Aufnahme von Nährstoffen aus dem Dünndarm (Malabsorptionssyndrom);
• gastrointestinale Blutungen.

Amyloidschäden am Pankreas treten normalerweise unter dem Deckmantel einer chronischen Pankreatitis auf. Die Ablagerung von Amyloid in der Leber verursacht eine portale Hypertonie, Cholestase und Hepatomegalie.

Bei Amyloidose der Haut treten wachsartige Knoten in Hals, Gesicht und natürlichen Falten auf. Oft ähnelt die Amyloidose der Haut in ihrem Verlauf Lichen planus, Neurodermitis oder Sklerodermie.

Wenn sich bei einem Patienten eine Amyloidose des Bewegungsapparates entwickelt:

• Myopathie;
• humeroskapuläre Periarthritis;
• Karpaltunnelsyndrom;
• Polyarthritis, die symmetrische Gelenke beeinflusst.

Schwere Amyloidose des Nervensystems, die gekennzeichnet ist durch:

• anhaltende Kopfschmerzen;
• Schwindel;
• Demenz;
• übermäßiges Schwitzen;
• orthostatischer Kollaps;
• Lähmung oder Parese der unteren Gliedmaßen;
• Polyneuropathie.

Siehe auch:

Diagnose

In Anbetracht der Tatsache, dass Amyloidose verschiedene Organe betreffen kann und das Krankheitsbild der Erkrankung unterschiedlich ist, bereitet die Diagnose bestimmte Schwierigkeiten. Beurteilen Sie den Funktionszustand der inneren Organe:

• Ultraschall;
• Echokardiographie;
• ECG;
• Radiographie;
• Gastroskopie (Endoskopie);
• Sigmoidoskopie.

Die Inzidenz von Amyloidose beträgt 1 Fall pro 50.000 Menschen. Die Krankheit tritt häufiger bei älteren Menschen auf.

Angenommen, Amyloidose kann in den Ergebnissen von Laboruntersuchungen der folgenden Änderungen nachgewiesen werden:

• Anämie;
• Thrombozytopenie;
• Hypokalzämie;
• Hyponatriämie;
• Hyperlipidämie;
• Hypoproteinämie;
• Cylinderuria;
• Leukozyturie.

Zur abschließenden Diagnose muss eine Punktionsbiopsie des betroffenen Gewebes (Rektalschleimhaut, Magen, Lymphknoten; Zahnfleisch; Nieren) durchgeführt werden, gefolgt von einer histologischen Untersuchung des erhaltenen Materials. Der Nachweis von Amyloidfibrillen in der zu testenden Probe wird die Diagnose bestätigen.

Behandlung

Bei der Behandlung der primären Amyloidose werden Glucocorticoidhormone und Zytostatika verwendet.

Bei der sekundären Amyloidose zielt die Behandlung hauptsächlich auf Hintergrunderkrankungen. Auch Medikamente verschrieben 4-Aminochinolin-Serie. Empfohlene proteinarme Diät mit Salzrestriktion.

Die Entwicklung von chronischem Nierenversagen im Endstadium ist ein Hinweis auf die Hämodialyse.

Mögliche Komplikationen und Folgen

Amyloidose kann durch folgende Pathologien kompliziert sein:

• Diabetes mellitus;
• Leberversagen;
• gastrointestinale Blutungen;
• Nierenversagen;
• Amyloidgeschwüre des Magens und der Speiseröhre;
• Herzversagen

Prognose

Amyloidose ist eine chronische, fortschreitende Krankheit. Bei der sekundären Amyloidose wird die Prognose weitgehend durch die Möglichkeit der Behandlung der Grunderkrankung bestimmt.

Mit der Entwicklung von Komplikationen verschlechtert sich die Prognose. Nach dem Auftreten von Symptomen einer Herzinsuffizienz überschreitet die Lebenserwartung normalerweise nicht mehrere Monate. Die Lebenserwartung von Patienten mit chronischem Nierenversagen beträgt durchschnittlich 12 Monate. Diese Periode ist bei Hämodialyse leicht erhöht.

Prävention

Die Verhinderung der primären (idiopathischen) Amyloidose ist nicht vorhanden, da die Ursache unbekannt ist.

Zur Vorbeugung gegen sekundäre Amyloidose ist es wichtig, infektiöse, onkologische und eitrigentzündliche Erkrankungen rechtzeitig zu erkennen und zu behandeln.

Die Prävention der genetischen Formen der Amyloidose besteht in der medizinisch-genetischen Beratung von Paaren im Planungsstadium der Schwangerschaft.

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Ausbildung: 1991 Abschluss des Medizinstudiums am staatlichen medizinischen Institut in Taschkent. Wiederholte Fortbildungen.

Berufserfahrung: Anästhesist-Beatmungsbeutel des städtischen Mutterschaftskomplexes, Beatmungsbeutel der Abteilung für Hämodialyse.

Die Informationen sind generalisiert und werden nur zu Informationszwecken bereitgestellt. Bei ersten Anzeichen einer Krankheit einen Arzt aufsuchen. Selbstbehandlung ist gesundheitsgefährdend!

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Amyloidose

Amyloidose ist eine Störung des Proteinstoffwechsels, die von der Ablagerung eines bestimmten Proteins namens Amyloid in verschiedenen Geweben und Organen begleitet wird. Klinische Manifestationen hängen von der Art der Erkrankung ab und werden hauptsächlich als Variablen definiert.

Die Gruppe der systemischen Störungen, die als Amyloidose bezeichnet wird, umfasst etwa 30 verschiedene Typen, die sich in den Besonderheiten von Proteinstörungen unterscheiden. Die vier bekanntesten sind AL-Amyloidose, AA-Amyloidose, AF-Amyloidose, AH-Amyloidose.

Die Diagnose kann gestellt werden, wenn das Protein im Urin oder das Vorhandensein von Störungen der inneren Organe ohne Grund bestimmt wird. Eine Krankheit der Gewebebiopsie wird bestätigt. Die Therapie zielt hauptsächlich darauf ab, die Konzentration anormalen Proteins oder die Ursache der Erkrankung zu reduzieren.

Video: Was ist Amyloidose, wie gefährlich ist ihr Umgang damit?

Beschreibung

Amyloidose ist eine systemische Erkrankung, die in verschiedene Typen unterteilt wird, die als primär, sekundär oder familiär (erblich) klassifiziert werden.

• Primäre Amyloidose (AL) ist die häufigste Form der systemischen Amyloidose. AL ist das Ergebnis einer Abnormalität (Dyscrasie) von Plasmazellen (wie z. B. Leukozyten) im Knochenmark und steht in engem Zusammenhang mit einem multiplen Myelom.
• Sekundäre (AA) Amyloidose in ihrer Entwicklung basiert auf der Bestimmung von Amyloid des entzündlichen Proteinserums. Es wird häufig mit einer chronischen entzündlichen Erkrankung wie rheumatischen Erkrankungen, familiärem Mittelmeerfieber, chronisch entzündlicher Darmerkrankung, Tuberkulose oder Empyem kombiniert.
• Familiäre Amyloidose ist eine seltene Art von Amyloidose, die durch ein abnormales Gen verursacht wird. Es gibt verschiedene abnormale Gene, die die Entstehung einer Pathologie verursachen können, aber die häufigste Art der erblichen Amyloidose wird als ATTP bezeichnet, die durch Mutationen in Transthyretin (TTP) verursacht wird.
• Die senile Amyloidose, bei der ein abnormes Protein von (normalem) Dinatransthyretin herrührt, ist eine langsam fortschreitende Erkrankung, die den Herzmuskel bei älteren Menschen betrifft.

Amyloidablagerungen können manchmal isoliert auftreten ohne Anzeichen einer systemischen Erkrankung. Dies schließt zum Beispiel eine einzelne Blasenläsion oder tracheale Amyloidose ein, die häufigsten Arten der isolierten Amyloidose.

Beta2-Mikroglobulin-assoziierte Amyloidose ist eine Art systemische Amyloidose, die bei Menschen auftritt, die angesammelte Toxine oder Abfälle durch mechanische Filterung seit langem aus dem Blut entfernt haben. Diese Form der Amyloidose, auch bekannt als ABM2 (Amyloid an beta-2m-Protein gebunden), wird durch die Aggregation von beta2-Mikroglobulin verursacht, einem Typ von Amyloidprotein, das in einer normal funktionierenden Niere freigesetzt wird. Beta2-Mikroglobulin-Amyloidose im Zusammenhang mit der Dialyse tritt auch bei Patienten mit Niereninsuffizienz am Ende des Krankheitsverlaufs auf. Die Krankheit zeigt sich jedoch nicht bei Menschen mit normaler oder mäßig eingeschränkter Nierenfunktion oder bei Patienten nach einer Nierentransplantation.

Zeichen von

Amyloidose ist in der Regel eine Multisystemerkrankung, die zu einer Vielzahl klinischer Manifestationen führt. Folglich kann ein Patient von mehreren Fachärzten gesehen werden, meistens von einem Nephrologen, einem Kardiologen oder einem Neurologen. Bei den meisten Patienten kommt es zu einer Läsion mehrerer Organe, daher wird häufig eine Kombination der unten aufgeführten Symptome gefunden, und wenn sie auftauchen, sollte auf eine Amyloidose vermutet werden:

• Die Nieren sind am häufigsten von AL, AA und einigen seltenen erblichen Formen der Amyloidose betroffen, treten jedoch selten bei familiären Formen auf, die durch Transthyretin-Mutationen verursacht werden. Eine übermäßige Proteinmenge im Urin (Proteinurie) ist eine häufige Manifestation einer Nierenschädigung und oft schwierig, was zu einem nephrotischen Syndrom führt. Amyloid verursacht einen Überschuss an Harnstoff und anderen stickstoffhaltigen Abfällen im Blut (progressive Azotämie) und ist die erste Manifestation einer Nierenerkrankung. Eine abnormale Ansammlung von Flüssigkeit (Ödem), insbesondere der Beine und des Abdomens, bei fehlender Herzinsuffizienz ist ein Anzeichen für ein nephrotisches Syndrom. Auch das Vorhandensein von überschüssigem Cholesterin im Blut (Hypercholesterinämie) kann einen tiefen Schweregrad erreichen. Nieren mit Amyloidose werden kleiner, blass und schwerer, aber bei Amyloidose werden in der Regel große Nieren beobachtet. Zusätzlich können Bluthochdruck (Hypertonie) und Nierenthrombose bestimmt werden. Amyloid kann sich in anderen Teilen des Urogenitalsystems ansammeln, beispielsweise in der Blase oder im Harnleiter.

Video: Elena Malysheva. Nierenamyloidose

• Herz Wenn Amyloidose häufig das Herzgewebe betrifft. Die Amyloidinfiltration des Herzens führt zu einer Verdickung der Ventrikelwand und zur Entwicklung einer Herzinsuffizienz. Eine schnell fortschreitende Herzinsuffizienz mit dicken Ventrikelwänden ist ein klassisches Bild der Amyloidose des Herzens. Myokard ist immer von seniler Amyloidose und TTP-Amyloidose betroffen und nimmt fast nie an sekundärer Amyloidose teil. Häufige Symptome einer Herzamyloidose sind:
  • vergrößertes Herz (Kardiomegalie);
  • unregelmäßiger Herzschlag (Arrhythmien);
  • Herzgeräusch;
  • bei der Elektrokardiographie beobachtete Herzanomalien (z. B. Niederspannung der Zähne).

Herzinsuffizienz ist die häufigste Komplikation der Amyloidose. Auf der Membran, die das Herz (Perikard) umgibt, und auf der inneren Schicht der Herzkammern oder der Herzklappen (Endokard) können sich knotige Amyloidablagerungen befinden.

• Nervensystem. Obwohl Neuropathie weniger häufig auftritt als Nieren- oder Herzinsuffizienz, kann sie bei Amyloidose ein erhebliches Problem darstellen. Sehr häufig tritt bei Amyloidose AL auf. Neuropathie ist in der Natur oft schmerzlos und sensomotorisch, obwohl neuropathischer Schmerz manchmal erheblich sein kann. Symptome können festgestellt werden durch:
  • sensorische Neuropathie mit Taubheit und Kribbeln in den Beinen, die in den Beinen fortschreitet und schließlich in die oberen Gliedmaßen geht;
  • Verlust der motorischen Neuropathie, beginnend in den Beinen und nach oben streckend.

Das Karpaltunnelsyndrom wird in der Regel nicht aufgrund der direkten Beteiligung des Nervens beobachtet, sondern eher durch die Infiltration von Weichteilen, die zur Kompression des Nervs beitragen. Bei der familiären Amyloidose wird die periphere Neuropathie häufig von einer autonomen Neuropathie begleitet, die durch Diarrhoe und vermindertes Schwitzen (Hypohydrose), einen plötzlichen Blutdruckabfall beim Aufstehen (posturale Hypotonie) und bei der erektilen Dysfunktion des Mannes gekennzeichnet ist.

Eine posturale Hypotonie kann tiefgreifend sein und zu wiederholten Synkopeepisoden führen. Systemische Amyloidose ist nicht mit dem Zentralnervensystem und der Alzheimer-Krankheit assoziiert.

• Verdauungsorgane Amyloidose kann die Leber und die Milz beeinflussen. Die Niederlage des letzten Organs erhöht das Risiko eines traumatischen Bruchs. Bei AL-Amyloidose kommt es häufig zu Leberschäden. Es tritt auch bei AA-Amyloidose auf, wird jedoch bei familiärer Amyloidose-TTP nicht beobachtet. In den meisten Fällen ist die Leberbeteiligung asymptomatisch. Die sichtbarsten Zeichen sind
  • vergrößerte Leber (Hepatomegalie);
  • vergrößerte Milz (Splenomegalie).

Eine Schädigung der Leber durch Amyloid geht in der Regel mit einem Anstieg der Enzyme (insbesondere der alkalischen Phosphatase) und anderer Funktionen des Organs einher, die häufig frühzeitig erkannt werden. Die Leberfunktion hat in der Regel keinen signifikanten Einfluss auf den Verlauf der Erkrankung im späteren Stadium. Ein Anstieg des Bilirubins ist ein ungünstiges Symptom und kann zu Leberversagen führen.

Die Ansammlung von Amyloiden im Gastrointestinaltrakt kann zu Bewegungsmangel der Speiseröhre sowie des Dünndarms und des Dickdarms führen. Auch kann beobachtet werden:

• Malabsorption;
• Ulzerationen;
• Blutung;
• schwache Magenaktivität;
• Pseudoobstruktion des Gastrointestinaltrakts;
• Proteinverlust;
• Durchfall

• Die Haut ist oft von primärer Amyloidose betroffen. Periorbitalpurpura ist das Ergebnis der Zerbrechlichkeit der Kapillaren und kann nach Husten, Niesen oder Anstrengung beim Stuhlgang auftreten. Häufig können violette Läsionen nach einfachen Handlungen wie Augenlidreiben auftreten. Weichteilinfiltration verursacht Makroglossie und Heiserkeit, obwohl die Stimmbänder keine Beeinträchtigung aufweisen können. Hautläsionen sind manchmal gut ausgeprägt oder so klein, dass für ihre Diagnose ein Mikroskop erforderlich ist.

Wachsartige papuläre Läsionen können im Gesicht und am Hals auftreten. Sie befinden sich auch häufig unter den Armen (axillärer Bereich), nahe dem After und in der Leiste. Andere Bereiche, die betroffen sein können, sind Schleimbereiche, Gehörgang und Zunge. Kann auch dabei sein:

• Schwellung;
• Blutungen unter der Haut (Purpura);
• Haarausfall (Alopezie);
• Entzündung der Zunge (Glossitis);
• trockener Mund (Xerostomie).

• Atmungssystem. Atmungsprobleme, die mit Amyloidose einhergehen, entwickeln sich häufig parallel zu Herzproblemen. In der lokalisierten Form der Amyloidose können die Atemwege durch Amyloidablagerungen in den Nebenhöhlen, im Kehlkopf, in der Trachea und im Bronchialbaum blockiert werden. Flüssigkeitsansammlung im Pleuraraum (Pleuraerguss) ist bei Patienten mit kongestiver Herzinsuffizienz aufgrund von Amyloidose recht häufig. Große wiederkehrende Pleuraergüsse, die in keinem Verhältnis zum Grad der Herzinsuffizienz stehen, deuten auf eine Pleureamyloidose hin.

Arthropathie tritt bei der Amyloidose aufgrund der Ansammlung von Amyloidablagerungen in den Synovialmembranen auf. Dies tritt bei Amyloidose AL und manchmal bei Dialyse-Amyloidose auf. Auch am pathologischen Prozess können Gelenkknorpel oder Synovialmembran und Flüssigkeit beteiligt sein. Die Symptome ähneln denen der rheumatoiden Arthritis.

Amyloidablagerungen im Muskelgewebe können Muskelschwäche und Muskelveränderungen verursachen (Pseudomyopathie). Symptome von Amyloidose treten auch häufig bei Blutungen auf. Dies kann das Ergebnis eines Mangels an bestimmten Gerinnungsfaktoren oder kleinen Amyloidablagerungen in den Blutgefäßen in der Haut sein.

Gründe

Amyloidose wird durch abnormale Proteine ​​verursacht, die die Bildung von Fibrillen in einem oder mehreren Organen, Systemen oder Weichteilen fördern. Diese Eiweißansammlungen werden als Amyloidablagerungen bezeichnet, die eine fortschreitende Störung und eine vollständige Funktionsstörung des betroffenen Organs verursachen können. Normalerweise brechen Proteine ​​etwa so schnell ab, wie sie produziert werden, aber ungewöhnlich stabile Amyloidablagerungen werden schneller abgelagert als ihre Zerstörung.

Primäre Amyloidose (AL) wird normalerweise durch Plasmazelldysklasie verursacht, eine erworbene Plasmazellanomalie im Knochenmark, die ein abnormales Protein bildet. Normalerweise reichert sich eine überschüssige Proteinmenge in Form von Amyloidablagerungen im Körpergewebe an.

Sekundäre Amyloidose (AA) wird durch einen Entzündungsprozess verursacht, der Teil der Grunderkrankung ist. Etwa 50% der Menschen mit sekundärer Amyloidose haben als Haupterkrankung rheumatoide Arthritis.

Familiäre Amyloidose wird durch Abnormalitäten im Gen für eines von mehreren spezifischen Proteinen verursacht. Die häufigste Form der erblichen Amyloidose wird durch eine Anomalie (Mutation) im Gen für Transthyretin verursacht. Es wurden mehr als 100 verschiedene Mutationen in Transthyretin berichtet, und die häufigste Mutation wurde als V30M bezeichnet. TTR-Mutationen sind hauptsächlich mit Amyloidose verbunden, die verschiedene Organsysteme beeinflusst. Selten sind Mutationen in den Genen von Proteinen, die Amyloidose verursachen, die Afilnuyu-Kette von Fibrinogen A, Apolipoprotein A1 und A2, Gelsolin und Cystatin C.

Alle erblichen Amyloidosen im Zusammenhang mit autosomal dominanter Vererbung. Die meisten genetischen Erkrankungen werden durch den Status von zwei vom Vater und einer von der Mutter erhaltenen Kopien des Gens bestimmt. Dominante genetische Störungen treten auf, wenn nur eine Kopie des abnormalen Gens erforderlich ist, um eine bestimmte Krankheit zu verursachen. Das abnormale Gen kann entweder von einem Elternteil vererbt werden oder kann das Ergebnis einer neuen Mutation (Genänderung) in der betroffenen Person sein.

Das Risiko der Übertragung eines abnormalen Gens vom betroffenen Elternteil auf die Nachkommenschaft beträgt während jeder Schwangerschaft 50%. Das Risiko ist für Männer und Frauen gleich. Allerdings kann nicht jede Person, die das Gen erhält, letztendlich an Amyloidose erkranken.

Die genaue Ursache der Amyloidose von Beta2-Mikroglobulin im Zusammenhang mit der Dialyse ist nicht vollständig geklärt. Eine normal funktionierende Niere kann aus dem Amyloidprotein Beta2-Mikroglobulin gereinigt werden. Bei einigen Patienten mit längerer Dialyse oder kontinuierlicher ambulanter Peritonealdialyse führt die Funktionsunfähigkeit der Nieren normalerweise zu abnormaler Retention und Akkumulation des beta2-Mikroglobulin-Proteins. Einige Menschen mit Nierenversagen entwickeln am Ende des Stadiums auch diese Form der Amyloidose.

Diagnose

Die Diagnose einer Amyloidose wird nach eingehender Untersuchung der Anamnese und des Krankheitsbildes vermutet, es ist jedoch eine Muskel-, Knochen- oder Fettbiopsie erforderlich, um das Vorhandensein von Amyloid zu bestätigen.

Wenn die Krankheit aus klinischen Gründen vermutet wird, liefert eine Biopsie des betroffenen Organs das zuverlässigste Ergebnis. Das Biopsiematerial wird mikroskopisch untersucht und mit einem Farbstoff namens Kongorot angefärbt. Wenn die Diagnose einer Amyloidose während einer Gewebebiopsie diagnostiziert wird, wird eine ausführliche Untersuchung des Patienten durchgeführt, um festzustellen, welche Organe betroffen sind.

Sobald ein Amyloid mittels einer Gewebe-Biopsie bestimmt wurde, ist es notwendig, die Art der Erkrankung festzustellen. Bei AL-Amyloidose wird in 98% der Fälle eine Dyskrasie von Plasmazellen festgestellt. In 2% der Fälle wird das B-Zell-Lymphom als Ursache von AL identifiziert.

Die spezifischen Tests, die zur Diagnose der Art der AL-Amyloidose verwendet werden, lauten wie folgt:

• Proteinelektrophorese von Blut und Urin;
• Knochenmarkbiopsie mit immunochemischer Färbung von Plasmazellen;
• zellfreie Analyse der leichten Kette.

Die Diagnose einer AL-Amyloidose wird durch das Vorhandensein von Periorbital-Purpura, die auf Kapillarzerbrechlichkeit oder Makroglossie (vergrößerte Zunge) zurückzuführen ist, bestätigt.

Die Diagnose einer erblichen TTR-Amyloidose kann durch molekulargenetische Tests bestätigt werden, die Mutationen im TTR-Gen aus einer Blutprobe bestimmen. In Abwesenheit von Transthyretin-Mutationen können sehr seltene Formen von familiärem Amyloid vorliegen.

Wenn es sich bei dem Patienten um eine ältere Person mit klinisch isoliertem Herzversagen handelt, ist die wahrscheinlichste Diagnose eine senile systemische Amyloidose. Dies ist ein Zustand, in dem sich dystrophisches (normales) Transthyretin im Herzen ablagert.

Spezifische Immunfärbung (z. B. Immunopharynx-Elektronenmikroskopie) ist in spezialisierten Zentren erhältlich und ist ein hochspezifischer Test zur Bestimmung des Amyloidtyps.

In komplexen diagnostischen Fällen kann die Massenspektrometrie die molekulare Struktur von Amyloidablagerungen genau bestimmen - diese Technik wird immer häufiger eingesetzt.

Das als radioaktiv markierte Serum-Amyloid P-Scanning bezeichnete Verfahren ist in mehreren auf Amyloidose spezialisierten Zentren in Europa verfügbar. Mit diesem Test wird die Ansammlung von Amyloidablagerungen kontrolliert.

Bei Patienten mit längerer Dialyse oder Niereninsuffizienz können im Endstadium Labortests durchgeführt werden, die die Analyse von Blut- oder Urinproben ermöglichen, um erhöhte B2M-Proteinspiegel festzustellen.

Standardtherapie

Die Behandlungsstrategie hängt von der Art der Amyloidose und dem klinischen Zustand des Patienten ab. Bei der AL-Amyloidose ist die Ursache eine abnorme Leukozytenzelle (in der Regel eine Plasmazelle). Daher ist die Chemotherapie zur Ausrottung dieser Zellen die Grundlage der Therapie für diese Art von Amyloidose.

Seit vielen Jahren werden Melphalan und Dexamethason mit oraler oder intravenöser Verabreichung verwendet, oft kombiniert mit einer autologen Unterstützung von Stammzellen.

Beide Medikamente sind gleich wirksam, aber Behandlung und Nebenwirkungen sind unterschiedlich. Eine hohe Dosis von Melphalan mit Stammzellunterstützung ist eine Behandlung, die oft einen zwei bis dreiwöchigen Krankenhausaufenthalt und mehrere Monate Erholung umfasst. Die monatliche orale Einnahme von Melphalan ist weniger toxisch, aber mit einem höheren Risiko für die Entwicklung einer Leukämie verbunden.

Neuere Medikamente, die gegen das multiple Myelom (eine andere abnorme Plasmazellenerkrankung) wie Bortezomib oder Lenalidomid wirksam sind, sind auch sehr wirksam gegen AL und haben gezeigt, dass sie Patienten mit rezidivierenden Erkrankungen einen gewissen Vorteil verschaffen. Oft werden diese Medikamente in die Vorbehandlung einbezogen.

Gegenwärtig wird die Mehrheit der Patienten, die kein hochdosiertes Melphalan mit Stammzellunterstützung einnehmen, einer fortgeschrittenen Therapie unterzogen. Die Kombination von Bortezomib, Cyclophosphamid und Dexamethason ist mit einer guten Verträglichkeit und schnellen Reaktionen verbunden. Die Behandlung der Amyloidose sollte für jeden Patienten persönlich unter Berücksichtigung der Besonderheiten der Situation erfolgen.

Die zwei wichtigsten Faktoren für das langfristige Überleben mit AL sind das Vorhandensein / Ausmaß von Herzschäden und das hämatologische Ansprechen auf die Therapie.

Es gibt verschiedene neue Medikamente, die die Amyloidresorption von betroffenen Organen stimulieren. Ihre Verwendung kann die Fähigkeit bieten, erkrankte Organe direkt zu behandeln. Die am weitesten fortgeschrittenen dieser Studien sind NEOD001, die für Patienten, deren Hauptplasmazellenerkrankung bereits behandelt wurde, einen gewissen Nutzen zeigt. Derzeit wird die Methode in Kombination mit einer Bortezomib-basierten Therapie im Anfangsstadium untersucht.

Die Erhaltungstherapie (Behandlung von Herzinsuffizienz, Beachtung der Ernährung, Behandlung der vegetativen Neuropathie usw.) ist ein sehr wichtiges Element der Medikamentenexposition. In Anbetracht der Komplexität der Krankheit wird empfohlen, die Behandlung in einem spezialisierten Amyloidose-Zentrum durchzuführen, oder der Patient sollte zumindest einer Erstbewertung in einer solchen medizinischen Einrichtung mit fortgesetzter Behandlung am Wohnort unterzogen werden.

Familiäre Amyloidose wird nach Möglichkeit beseitigt, indem die Ursache der abnormalen TTP-Produktion beseitigt wird. Da die Leber die dominante Quelle ist, ist die Organtransplantation derzeit die bevorzugte Wahl bei sorgfältig ausgewählten Patienten, deren Erkrankung sich in akzeptablen Entwicklungsstadien befindet. Tafamidis ist ein Medikament, das kürzlich zur Behandlung familiärer Amyloid-Polyneuropathien zugelassen wurde. Dieses Medikament wird in laufenden Studien für andere Formen der Krankheit getestet. Patisiran und Rhesusiran werden auch auf Auswirkungen auf die ATTR-Form der Amyloidose getestet, während die Orientierung darauf abzielt, die TTR-Spiegel zu reduzieren, die Amyloid bilden.

Eine genetische Beratung wird allen Personen mit erblicher Amyloidose und ihren Familienmitgliedern empfohlen.

Bei seniler Amyloidose ist die Therapie günstig, aber sowohl für diese Form der Erkrankung als auch für ATTR werden pharmakologische Behandlungsmethoden zur Stabilisierung des Transthyretin-Moleküls aktiv untersucht, wodurch die Bildung von Amyloiden verhindert wird.

Die sekundäre Behandlung der Amyloidose basiert auf der Behandlung der Haupterkrankung. Zum Beispiel kann eine Nierentransplantation bei Nierenversagen aufgrund einer sekundären Amyloidose durchgeführt werden.

Im März 2015 genehmigte die FDA die Verwendung eines medizinischen Produkts namens Aheresis Column Lixelle Beta 2-Mikroglobulin zur Behandlung von Dialyse-assoziierter Amyloidose Beta2-Mikroglobulin. Der Betrieb der Vorrichtung basiert auf der Entfernung von Beta-2-Mikroglobulin aus dem Blut.

Amyloidose-Behandlungszentren

Die folgenden medizinischen Zentren beschäftigen sich mit der Diagnose und Behandlung von Amyloidose sowie mit Forschung und klinischen Tests:

• Boston University Medical Center, das das Amyloid-Behandlungs- und Forschungsprogramm entwickelte: www.bu.edu/amyloid, Tel: (617) 638-4317
• Brigham and Women's Hospital / Harvard-Programm für kardiovaskuläre Atheroidose, Boston, Massachusetts: www.brighamandwomens.org/amyloidosis, Tel.: (617) 421-6094
• Sylvester Cancer Center, Universität von Miami, Dr. James Hoffman: Tel: (305) 243-4860
• Mayo Clinic, Rochester MN: www.mayoclinic.org/amyloidosis/index.html, Tel: (507) 284-2111
• Tufts Medical Center, Boston, Massachusetts: Tel.: (617) 636-6454
• Memorial Sloan Kettering, New York: Tel: (212) 639-8808

Andere amerikanische Ärzte, die auf die klinische Untersuchung von Amyloidose spezialisiert sind:

Familiäre Amyloidose:
Merrill Benson, MD. Amyloid Research Group, Indiana University, Indianapolis, IN.: Http://www.iupui.edu/

Amyloid, Tel. (317) 278-3426

Amyloidose des Herzens:

• Rodney H. Falk, MD. Harvard Vanguard Medical Associates, Harvard Medical School, Brigham und Frauenklinik, Boston MA: [email protected], tel. (617) 421-6094
• Matthew Mourer, MD Columbian Presbyterian Hospital, New York, (212) 305-9808

Internationale Amyloidose-Zentren (beide haben Informationswebseiten):

• Italienisches Zentrum für die Untersuchung und Behandlung systemischer Amyloidose (Pavia, Italien) www.amiloidosi.it
• National Amyloidosis Center, London, Vereinigtes Königreich. www.ucl.ac.uk/medicine/amyloidosis/nac/

Video: Amyloidosis Awareness (erzählt von Michael York) - Verfügbar in 14 Sprachen

Amyloidose

Amyloidose ist eine häufige systemische Erkrankung des Körpers, bei der die Ablagerung eines spezifischen Glykoproteins (Amyloid) in Organen und Geweben mit deren Funktionsstörung auftritt. Bei Amyloidose können Nieren (nephrotisches Syndrom, ödematöses Syndrom), Herz (Herzinsuffizienz, Arrhythmien), Gastrointestinaltrakt, Muskel-Skelett-System, Haut betroffen sein. Vielleicht die Entwicklung von Polyserositis, hämorrhagischem Syndrom, psychischen Störungen. Der genaue Nachweis von Amyloidose trägt zum Nachweis von Amyloid in Biopsieproben betroffenen Gewebes bei. Zur Behandlung von Amyloidose wird eine immunsuppressive und symptomatische Therapie durchgeführt. je nach Indikation - Peritonealdialyse, Nieren- und Lebertransplantation.

Amyloidose

Amyloidose ist eine Krankheit aus der Gruppe der Systemdysproteinose, die bei der Bildung und Akkumulation einer komplexen Protein-Polysaccharid-Verbindung, dem Amyloid, in den Geweben auftritt. Die Prävalenz der Amyloidose in der Welt ist weitgehend geographisch bestimmt: Zum Beispiel sind rezidivierende Krankheiten in den Ländern des Mittelmeerraums häufiger. Amyloid-Polyneuropathie - in Japan, Italien, Schweden, Portugal usw. Die durchschnittliche Häufigkeit von Amyloidose in der Bevölkerung beträgt 1 Fall pro 50 Tausend Menschen. Die Krankheit entwickelt sich normalerweise bei Menschen, die älter als 50-60 Jahre sind. Unter Berücksichtigung der Tatsache, dass fast alle Organsysteme bei der Amyloidose betroffen sind, wird die Krankheit von verschiedenen medizinischen Disziplinen untersucht: Rheumatologie, Urologie, Kardiologie, Gastroenterologie, Neurologie usw.

Ursachen der Amyloidose

Die Ätiologie der primären Amyloidose ist nicht vollständig verstanden. Es ist auch bekannt, dass die Akryltodthreadleide in der Regel mit chronischen Infektionskrankheiten (Tuberkulose, Syphilis, Actinomykose) und entzündlichen Erkrankungen (Osteomyelitis, Bronchiektasien, bakterielle Endokarditis usw.) in Verbindung steht Körper). Reaktive Amyloidose kann sich bei Patienten mit Atherosklerose, Psoriasis, rheumatischer Pathologie (rheumatoide Arthritis, ankylosierende Spondylitis), chronischen Entzündungen (nicht spezifische Ulcerative Colitis, Morbus Crohn), Multisystemläsionen (Whipple-Krankheit, Sarkoidose) entwickeln. Unter den Faktoren, die zur Entwicklung von Amyloidose beitragen, sind Hyperglobulinämie, Dysfunktion der zellulären Immunität, genetische Veranlagung usw. von größter Bedeutung.

Pathogenese

Unter den zahlreichen Versionen der Amyloidogenese haben die Theorie der Dysproteinose, die lokale Zellgenese und die immunologischen und Mutationstheorien die größte Anzahl von Befürwortern. Die Theorie der lokalen zellulären Genese berücksichtigt nur die Prozesse, die auf zellulärer Ebene ablaufen (Bildung von fibrillären Amyloidvorläufern durch das Makrophagen-System), während die Bildung und Akkumulation von Amyloid außerhalb der Zelle erfolgt. Daher kann die Theorie der lokalen Zellgenese nicht als erschöpfend betrachtet werden.

Nach der Theorie der Dysproteinose ist Amyloid ein Produkt eines abnormalen Proteinstoffwechsels. Die Hauptverknüpfungspunkte in der Pathogenese von Amyloidose, Dysproteinämie und Hyperfibrinogenämie tragen zur Akkumulation von grobdispersen Proteinfraktionen und Paraproteinen im Plasma bei. Die immunologische Theorie der Entstehung der Amyloidose verknüpft die Bildung von Amyloid mit einer Antigen-Antikörper-Reaktion, bei der Fremdproteine ​​oder Zerfallsprodukte ihrer eigenen Gewebe als Antigene wirken. In diesem Fall tritt die Amyloidablagerung vorwiegend an den Stellen der Antikörperbildung und an überschüssigen Antigenen auf. Die allgemeinste ist die Mutationstheorie der Amyloidose, die die große Vielfalt mutagener Faktoren berücksichtigt, die eine abnormale Proteinsynthese verursachen können.

Amyloid ist ein komplexes Glykoprotein, das aus fibrillären und globulären Proteinen besteht und eng mit Polysacchariden verbunden ist. Amyloidablagerungen akkumulieren sich in der Intima und Adventitia von Blutgefäßen, dem Stroma der parenchymalen Organe, Drüsenstrukturen usw. Bei geringfügigen Amyloidablagerungen werden Veränderungen nur auf mikroskopischer Ebene festgestellt und führen nicht zu Funktionsstörungen. Eine ausgeprägte Ansammlung von Amyloid wird von makroskopischen Veränderungen im betroffenen Organ begleitet (Volumenvergrößerung, Talg- oder Wachsaussehen). In der Folge der Amyloidose entwickeln sich die Stroma-Sklerose und die Atrophie des Organparenchyms, deren klinisch signifikante funktionelle Insuffizienz.

Klassifizierung

Nach den Gründen wird zwischen primärer (idiopathischer), sekundärer (reaktiver, erworbener), erblicher (familiärer, genetischer) und seniler Amyloidose unterschieden. Es gibt verschiedene Formen der erblichen Amyloidose: mediterranes Fieber oder wiederkehrende Krankheit (Hitzewallungen, Bauchschmerzen, Verstopfung, Durchfall, Pleuritis, Arthritis, Hautausschläge), portugiesische neuropathische Amyloidose (periphere Polyneuropathie, Impotenz, Herzleitungsstörungen), finnischer Typ ( Hornhautatrophie, Schädelneuropathie), die dänische Variante (cardiopathische Amyloidose) und viele andere. andere

Je nach Primärläsion der Organe und Systeme wurde isoliert nefropatichesky (Nierenamyloidose) kardiopatichesky (Amyloidose Herz), neuropathischen (Amyloidose Nervensystem), gepatopatichesky (Leber-Amyloidose) epinefropatichesky (Amyloidose Neben) ARUD-Amyloidose, Haut Amyloidose, und eine gemischte Krankheit. In der internationalen Praxis ist es üblich, zwischen lokaler und generalisierter (systemischer) Amyloidose zu unterscheiden. Lokalisierte Formen, die sich normalerweise bei älteren Menschen entwickeln, umfassen Amyloidose bei der Alzheimer-Krankheit, Typ-2-Diabetes, endokrine Tumore, Haut- und Blasentumoren usw. Abhängig von der biochemischen Zusammensetzung von Amyloidfibrillen werden die folgenden Formen von Amyloidose unterschieden: Typen:

• AL - in der Zusammensetzung der Fibrillen leichte Ketten von Ig (bei Waldenström-Krankheit, multiplem Myelom, malignen Lymphomen);
• AA - in der Zusammensetzung der Fibrillen ein Akutphasen-Serum-α-Globulin, das in seinen Eigenschaften dem C-reaktiven Protein ähnelt (bei Tumor- und Rheumaerkrankungen, periodischen Erkrankungen usw.);
• Aβ2M-in der Zusammensetzung der Fibrillen β2-Mikroglobulin (mit chronischem Nierenversagen bei Patienten mit Hämodialyse);
• ATTR - in der Zusammensetzung des Fibrillentransportproteins Transthyretin (in familiären erblichen und senilen Formen der Amyloidose).

Symptome einer Amyloidose

Klinische Manifestationen der Amyloidose sind vielfältig und hängen von der Schwere und Lokalisation der Amyloidablagerungen, der biochemischen Zusammensetzung des Amyloids, der "Zeitdauer" der Erkrankung und dem Ausmaß der Organdysfunktion ab. Im latenten Stadium der Amyloidose, wenn Amyloidablagerungen nur mikroskopisch nachgewiesen werden können, fehlen die Symptome. Wenn sich die funktionelle Insuffizienz dieses oder jenes Organs entwickelt und fortschreitet, nehmen die klinischen Anzeichen der Krankheit zu.

Bei renaler Amyloidose folgt auf das derzeitige Stadium der moderaten Proteinurie das Auftreten eines nephrotischen Syndroms. Der Übergang in das entwickelte Stadium kann mit einer vorangegangenen interkurrenten Infektion, Impfung, Hypothermie und Verschlimmerung der zugrunde liegenden Erkrankung zusammenhängen. Das Ödem nimmt allmählich zu (zuerst an den Beinen und dann am ganzen Körper), es entwickeln sich nephrogene Hypertonie und Nierenversagen. Mögliches Auftreten einer Nierenthrombose. Ein massiver Proteinverlust wird von Hypoproteinämie, Hyperfibrinogenämie, Hyperlipidämie und Azotämie begleitet. Im Urin wird Mikro-, manchmal schwere Hämaturie, Leukozyturie nachgewiesen. Im Allgemeinen werden während der Nierenamyloidose ein frühes stromfreies Stadium, ein ödematöses Stadium und ein urämisches Stadium (kachektisches Stadium) isoliert.

Amyloidose des Herzens tritt als restriktive Kardiomyopathie mit typischen klinischen Symptomen auf - Kardiomegalie, Arrhythmie, progressive Herzinsuffizienz. Die Patienten klagen über Kurzatmigkeit, Schwellung und Schwäche, die bei geringer körperlicher Anstrengung auftritt. Bei Amyloidose des Herzens entwickelt sich seltener eine Polyserositis (Aszites, exsudative Pleuritis und Perikarditis).

Die Niederlage des Gastrointestinaltrakts bei Amyloidose ist durch Amyloidinfiltration der Zunge (Makroglysis), Ösophagus (Steifheits- und Motilitätsstörungen), Magen (Sodbrennen, Übelkeit), Darm (Verstopfung, Durchfall, Malabsorptionssyndrom, Darmverschluss) gekennzeichnet. Gastrointestinale Blutungen können auf verschiedenen Ebenen auftreten. Bei der Amyloid-Infiltration der Leber entwickeln sich Hepatomegalie, Cholestase und portale Hypertonie. Der Befall der Bauchspeicheldrüse mit Amyloidose wird normalerweise als chronische Pankreatitis maskiert.

Amyloidose der Haut tritt mit dem Auftreten mehrerer wachsartiger Plaques (Papeln, Knötchen) im Gesicht, im Hals und in natürlichen Hautfalten auf. Äußerlich können Hautläsionen Sklerodermie, Neurodermitis oder Lichen planus ähneln. Bei Amyloidläsionen des Bewegungsapparates ist die Entwicklung einer symmetrischen Polyarthritis, eines Karpaltunnelsyndroms, einer Skapulohumeralperiarthritis und einer Myopathie typisch. Einzelne Formen der Amyloidose, an denen das Nervensystem beteiligt ist, können von Polyneuropathie, Lähmung der unteren Gliedmaßen, Kopfschmerzen, Schwindel, orthostatischer Hypotonie, Schwitzen, Demenz usw. begleitet sein.

Diagnose

Die klinischen Manifestationen der Amyloidose können von verschiedenen Ärzten festgestellt werden: Rheumatologen, Urologen, Kardiologen, Gastroenterologen, Neurologen, Dermatologen, Therapeuten usw. Eine umfassende Beurteilung klinischer und anamnestischer Anzeichen sowie die Durchführung einer umfassenden Labor- und Instrumentenuntersuchung sind für die korrekte Diagnose von grundlegender Bedeutung.

Zur Beurteilung des Funktionszustands des Herz-Kreislauf-Systems werden Echokardiographie und EKG verordnet. Die Untersuchung des Verdauungstrakts umfasst die Ultraschalluntersuchung der Bauchorgane, die Röntgendiagnostik (Röntgen des Ösophagus, des Magens, die Irigologie, die Durchleitung von Barium), die endoskopischen Untersuchungen (Endoskopie). Über die Amyloidose sollte bei kombinierter Proteinurie, Leukocyturie, Zylindruria mit Hypoproteinämie, Hyperlipidämie (erhöhter Cholesterinspiegel im Blut, Lipoproteine, Triglyceride), Hyponatriämie und Hypocalcämie, Anämie, verringerte Blutplättchenzahl in Betracht gezogen werden. Elektrophorese von Serum und Urin kann das Vorhandensein von Paraproteinen bestimmen.

Die endgültige Diagnose einer Amyloidose ist nach der Entdeckung von Amyloidfibrillen in den betroffenen Geweben möglich. Zu diesem Zweck kann eine Biopsie der Niere, der Lymphknoten, des Zahnfleisches, der Magenschleimhaut und des Rektums durchgeführt werden. Die Feststellung der erblichen Natur der Amyloidose trägt zu einer gründlichen medizinischen genetischen Analyse des Stammbaums bei.

Amyloidose-Behandlung

Mangelndes Wissen über die Ätiologie und Pathogenese der Krankheit verursacht Schwierigkeiten bei der Behandlung von Amyloidose. Bei der sekundären Amyloidose ist eine aktive Therapie der Grunderkrankung wichtig. Ernährungsrichtlinien schlagen vor, die Aufnahme von Speisesalz und Eiweiß, einschließlich einer rohen Leber in der Ernährung, zu begrenzen. Die symptomatische Therapie der Amyloidose hängt vom Vorhandensein und Schweregrad bestimmter klinischer Manifestationen ab. Als pathogenetische Therapie können 4-Aminochinolin-Präparate (Chloroquin), Dimethylsulfoxid, Unitiol, Colchicin verschrieben werden. Zur Behandlung der primären Amyloidose werden Behandlungsschemata mit Zytostatika und Hormonen verwendet (Melpholan + Prednison, Vincristin + Doxorubicin + Dexamethason). Bei der Entwicklung von CRF ist eine Hämodialyse oder Peritonealdialyse angezeigt. In einigen Fällen stellt sich die Frage der Nieren- oder Lebertransplantation.

Prognose

Der Verlauf der Amyloidose ist progressiv und nahezu irreversibel. Die Krankheit kann durch Amyloidgeschwüre der Speiseröhre und des Magens, Blutungen, Leberversagen, Diabetes usw. verschlimmert werden. Bei der Entwicklung von chronischem Nierenversagen beträgt die durchschnittliche Lebenserwartung der Patienten etwa 1 Jahr. mit der Entwicklung von Herzinsuffizienz - etwa 4 Monate. Die Prognose der sekundären Amyloidose wird durch die Möglichkeit der Behandlung der zugrunde liegenden Erkrankung bestimmt. Eine stärkere Amyloidose tritt bei älteren Patienten auf.